Науковці з’ясували як гістон H1 потрапляє до нуклеосом
Дослідники встановили, що білки-шаперони допомагають гістонові H1 завантажуватися на нуклеосоми та вимикати непотрібні гени.
Дослідники Університету штату Огайо встановили, що лінкерний гістон H1.0, який допомагає клітинам вимикати непотрібні гени, потребує білків-шаперонів для завантаження на нуклеосоми. Як повідомляє Phys.org, результати роботи опублікували 22 вересня в журналі Molecular Cell.
Гістон H1 сприяє ущільненню хроматину — комплексу ДНК і білків. Завдяки цьому ділянки ДНК із генами, які клітина зараз не використовує, залишаються недоступними для експресії. Порушення функцій H1 пов’язують із раком, коли в білку виникають мутації.
Спостереження за окремими молекулами
Команда на чолі з професором фізики Майклом Пуар’є досліджувала взаємодію H1 із ДНК та нуклеосомами за допомогою оптичного пінцета і флуоресцентних вимірювань на рівні одиничних молекул. Нуклеосоми складаються з фрагментів ДНК, намотаних на комплекс гістонових білків; вони є базовими структурними одиницями хроматину.
Експерименти показали, що H1 може безпосередньо зв’язуватися з двома ділянками ДНК, які виходять із нуклеосоми, та рухатися вздовж ДНК. Водночас самостійно білок не завантажувався на нуклеосому: він переміщувався поруч із нею і віддалявся від цілі.
Роль білків-шаперонів
Науковці додали до дослідів три відомі шаперони лінкерних гістонів. Вони змінили рух H1 і допомогли йому знаходити та займати нуклеосоми. Автори роботи дійшли висновку, що шаперони полегшують завантаження H1 на нуклеосоми кількома шляхами.
Наступним кроком команда планує дослідити, як на властивості та роботу H1 впливають його варіанти, посттрансляційні модифікації й мутації, пов’язані з онкологічними захворюваннями.
