Дослідження підтримало гіпотезу пріоноподібного поширення тау-білка
Дослідники показали, що людські тау-фібрили можуть задавати структуру тау-білку мишей, підтримуючи пріоноподібну гіпотезу.
Введення людських фібрил тау-білка мишам призвело до того, що власний тау-білок тварин набував структури введених фібрил. Це підтримує гіпотезу, за якою патологічний тау поширюється за механізмом, подібним до дії пріонів, повідомляє Nature.
Тау як структурний шаблон
Результати описані в роботі Льовестама та співавторів, опублікованій у журналі Nature. Структурні дослідження свідчать, що фібрилізований тау-білок може слугувати шаблоном: він спонукає нормальний тау змінювати форму та відтворювати структуру вже наявних патологічних фібрил.
Тау-білок пов’язують із нейродегенеративними розладами. У таких захворюваннях він може формувати фібрили — агреговані структури білка. Автори оглядового матеріалу зазначають, що для окремих аспектів припущення про пріоноподібне поширення тау раніше бракувало експериментальних підтверджень і пояснення на атомарному рівні.
Подібність до механізму пріонів
Пріони — це білки, здатні переходити з фізіологічно нешкідливої форми до неправильно згорнутої, схильної до агрегації та інфекційної. Їхня здатність спричиняти хворобу пов’язана з тим, що вони можуть змушувати нормальні функціональні білки набувати токсичної форми.
Науковці також розглядають амілоїд-бета, альфа-синуклеїн і тау як білки, що можуть поширюватися пріоноподібним шляхом. Нові дані показали, що людські тау-фібрили здатні задавати форму тау-білку мишей, посилюючи це пояснення механізму поширення патологічних структур.
